به گزارش خبرنگار «نبض فناوری»، بررسی اثر جهشهای (p. Ter ۲۰۷ extArgArgTer)، (p. Ter ۲۰۷ extHisHisTer) و (p. Ter ۲۰۷ extLysLysTer) بر ساختار، پایداری و ویژگیهای آمیلوئیدی زنجیره B انسولین انسانی عنوان طرحی است که رضا یوسفی، استاد بیوشیمی دانشگاه شیراز مسئولیت آن را برعهده داشته و توسط محمدباقر شاهسونی به پایان رسیده است.
به گفته یوسفی، استاد بیوشیمی دانشگاه شیراز که هدایت این طرح را عهدهدار بود، با گذشت ۱۰۰ سال از کشف نوآورانه انسولین که یکی از بزرگترین پیشرفتهای پزشکی قرن بیستم بود، هنوز محدودیت دسترسی به این داروی بسیار مهم و حیاتی که همتراز با داروهای ضدسرطانی و ضدمیکروبی است همچنان باقی است؛ لذا دسترسی به مهمترین داروی این بیماری (انسولین) یک اولویت مهم پزشکی در جهان است. ناپایداری ساختاری، ایجاد تودههای پروتئینی آمفورف و فیبریلاسیون انسولین در حضور استرسهای محیطی (فیزیکی و شیمیایی) در مراحل تخلیص، انتقال، نگهداری و تزریق این دارو از چالشهای مهم حوزه فناوری زیستی و حوزه پزشکی است.
فیبریلاسیون انسولین یک چالش قابلتوجه در درمان دیابت است. تلاشهای کنونی برای کشف مکانیسمهای آن تاکنون کامل نبوده است. برای روشن کردن فرآیندهای پیچیده فیبریلاسیون انسولین، از تکنیک جهشزایی استفاده کردیم تا باقیماندههای آمینواسیدی با بار مثبت را به انتهای کربوکسی زنجیره B انسولین اضافه کنیم که نقش مهمی در دایمری شدن انسولین دارد. در این پژوهش تکنیکهای مختلف ازجمله تکنیکهای طیفسنجی متفاوت، میکروسکوپی الکترونی و شبیهسازیهای دینامیک مولکولی به کار گرفته شد.